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ダイエット高等学校・生理学(タンパク質)


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「筋肉を作るタンパク質、アミノ酸」とか
「人間の体はタンパク質からできてるって!」とか

 なんて聞いた時、タンパク質について知っておくとよりよく理解できます。ダイエットは運動して効率よく食べるのが基本ですから、ダイエットをする上でも役に立つと思います。

 ダイエットをするにあたって避けてはとおれない体の仕組みの理解」、次はタンパク質について調べてみます。
 高校の学習内容(2年生)です。

○ 概要

タンパク質について  タンパク質はアミノ酸という物質(20種類あり)からできており、人の体内でもアミノ酸を組み合わせでいろいろなタンパク質をつくってます。
 とくに、食べ物で摂取したほうがよいアミノ酸を必須アミノ酸といいます。
アミノ酸のつながり方  アミノ酸は、アミノ基とカルボキシル基という2本の手をもっており、となりのアミノ酸と手と手をとりあって合体(ペプチド結合)していきます。、
タンパク質の変性  変性とは、タンパク質が加熱、強い酸性、強い塩基、強く混ぜる、塩分の高い液体、強い光などにさらされると、アミノ酸の結合がきれて、性質が変わることをいいます。
補酵素とは  酵素とはタンパク質でできており、体内では、消化酵素がよく知られています。
 酵素の中には、合体してはじめていろいろな機能を果たすものもあります。その片割れが補酵素です。単独にはあまり意味はありません。補酵素は一般的にビタミンとして知られています。

○ 詳細

1 タンパク質について

 タンパク質は、生物の生命活動にはなくてはならない物質です。体内にある物質で一番多いのは水ですが、その次がタンパク質(哺乳類で10万種類)になります。

 体内では、免疫、運動、刺激の受容や伝達、運搬、物質の合成や分解(酵素)などに見られます。

 タンパク質を構成するものについて、タンパク質が分解されるとアミノ酸に分かれます。
 さらにアミノ酸が分解されると、アミノ基(NH)、カルボキシル基(COOH)、炭素(C)、側鎖(C、H、O、N、Sなどのかたまり)になります。

 側鎖の種類によって、アミノ酸の名前が決まります。アミノ酸単独では自然界に120種類以上あるようですが、タンパク質を構成するアミノ酸は20種類です。
 この20種類のアミノ酸のうち体内で合成できず、食べ物から摂取しなければならないアミノ酸を必須アミノ酸といいます。

2 アミノ酸のつながりかた

 アミノ酸がタンパク質になるとき、アミノ酸が結合してなるわけですが、どのくらい結合したらタンパク質になるかは、最低約50個(インスリン、すい臓のホルモンで血糖値下げる) からのようで、中には約4000個(ミオシン、筋肉を収縮させるタンパク質)の アミノ酸が結合してタンパク質を作っているものもあります。

 実際の結合の仕方について、イメージでは、アミノ酸は右手(アミノ基)左手(カルボキシル基)を持っていて、となりのアミノ酸の右手と自分の左手をつないてどんどんつながっていきます。そのとき手と手をつなぐので汗(水)が出ます。こんな感じです。

 この手のつなぎ方(アミノ基とカルボキシル基の結合)をペプチド結合といいます。つながる時は水が出るので脱水結合といいます。
 逆にアミノ酸を切り離す(分解する)ときは、水をかけて滑りやすくするイメージで、加水分解といいます。

 アミノ酸が手をつなぐ状態は、平面的でなく立体的につながります。まるでアメリカンチアガールや中国雑義団のみごとな団体運動のようなかんじです。
 だから、立体構造になります。その種類は2つで、1つはらせん構造、もう1つはジグザグ構造(波状構造)といいます。

 以下に、20種類のアミノ酸を示します。
大分類 中分類 小分類 アミノ酸
中性アミノ酸 脂肪族アミノ酸 グリシン
アラニン
分枝アミノ酸 バリン
イソロイシン
ロイシン
ヒドロキシアミノ酸 セリン
スレオニン
含硫アミノ酸 システイン
メチオニン
酸アミドアミノ酸 アスパラギン
グルタミン
イミノ酸 プロリン
芳香族アミノ酸 フェニルアラニン
チロシン
トリプトファン
酸性アミノ酸 アスパラギン酸
グルタミン酸
塩基性アミノ酸 リシン
アルギニン
ヒスチジン

3 タンパク質の変性

 タンパク質に対して、加熱、強い酸性、強い塩基、強く混ぜる、塩分の高い液体、強い光などにさらされると、アミノ酸の結合がきれて、性質が変わります。このことを変性といいます。

 タンパク質は本来水に不溶ですが、体の中では自分の形を変えて、水に溶けやすいように無理しています(疎水部分を内側、親水部分外側にする)。

 だけど、上記の変性を起こす条件がそろうとタンパク質の立体構造が保てなくなり、無理もできなくなります。そうなると、本来の水に不溶性な特徴などがでてきて、大きな白いかたまりができるなどの変化が起こります。目玉焼きが白くなるのもこれです。

 体内のタンパク質のなかには、食物の分解や吸収を助ける酵素があります。

 この酵素もタンパク質の変性を受けるので、高温、酸・塩基の濃度の調節、長時間使用するなどを行えば、酵素としての特性が失われます。

 酵素がよくはたらく温度、ph(水素イオン濃度)は決まっており、最適温度、最適phなどと言います。

 また、酵素は食物を分解させる反応を起こさせても、自分自身は変化しない(触媒)特性があるので触媒作用といいます。限度はありますが繰り返し使えます。

 また、補酵素(コエンザイム、コエンチーム、助酵素など)というのもあります。

4 補酵素とは

酵素の中には補酵素というのもあります。以下のような酵素の場合に出てきます。

 アポ酵素(一部分欠けた酵素) + 補酵素(欠けた部分を補う) ⇒ ふつうの酵素としてはたらく

 このように、合体してはじめていろいろな機能を果たすものもあります。その片割れが補酵素です。単独にはあまり意味はありません。補酵素は一般的にビタミンとして知られています。

(最近ではコエンザイムQ10が有名です。これも補酵素です。しかし、広告がかかげる薬の効果を臨床で実証したものは少ないようです。)

 具体的には、

 ビタミンの補酵素として、
TPP(チアミン二リン酸)、FAD・FMN(ビタミンB2)、PALP・PLP(ビタミンB6)、NAD・NADP(ナイアシン)、補酵素A(パントテン酸)、補酵素F(葉酸)、補酵素B12(ビタミンB12)などあります。

 また、その他の補酵素として、
ATP(アデノシン三リン酸、生物のエネルギー源)、UDPG(ウリジン二リン酸グルコース、グリコーゲン合成)があるようです。

5 チェック問題

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(リンク先ページのチェック問題で、記憶の定着をはかって下さい。)

6 勉強になる動画、資料

参考資料 リンク元
生命の化学的基礎 教養部生物学教室
生物学教室和田研究室ホームページ
国立大学法人 東京医科歯科大学教養部
国立大学法人 東京医科歯科大学
タンパク質 講義資料
機能生物学研究所
福岡大学理学部化学科
福岡大学
蛋白質   アミノ酸
酵素  補酵素
フリー百科事典『ウィキペディア(Wikipedia)』
タンパク質2   酵素反応とその特性 啓林館 ユーザーの広場
啓林館
細胞を構成する物質 高構成物インターネット公開授業
池田博明のホームページ
炭水化物、タンパク質、脂肪 万有製薬
メルクマニュアル医学百科最新家庭版
 アミノ酸・ペプチド・蛋白質 ビジュアル生理学
ペプチド結合 高校生物授業用アニメーション
筋系   筋学総論 e-Learning 解剖学講義ノート
脳科学講座 神経発生学分野
神戸大学大学院医学系研究科・医学部

1コマ:人体蛋白質研究センターにて、白髪の教授がパソコンを打っている。そこへ助手がかけつけた。助手「教授」教授「ん?」助手「この蛋白質新種かもしれません。」
2コマ:顕微鏡の観察画像には、犬の形をした蛋白質がうようよいる。教授「教授:まるっきり 犬だね・・・」助手「見たことない蛋白質です。」教授「ちょっと被験者呼んでくれたまえ」
3コマ:被験者に呼び出されたのは、犬でした。教授「こ、これは何だね・・・」助手「被験者の篠塚茶火(しのづかちゃぴ)さんです。」教授「犬?」
4コマ:突然老女が現れて、犬を抱きかかえる。老女「この子は犬じゃありません!」教授「この人誰?」助手「被験者の親だそうです。」ナレーション「人間は良いだろうが、犬はどう思っているのだろう。幸せ?」
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